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    Abbildung 1:Prinzip der molekularen Erkennung durch Anticaline und Antikörper im Vergleich. (A): Darstellung der kelchförmigen Faltung von Lipocalin 2 mit dem konservierten Gerüst aus 8 antiparallelen β-Strängen (PDB-ID: 1X8U). Die 4 variablen Schleifenregionen (rosa) bilden zusammen mit angrenzenden Peptidsegmenten der β-Fass-Struktur die Ligandenbindungstasche (siehe auch Abb. 2, A). (B): Darstellung eines Antikörpers (links) und seiner beiden variablen Immunglobulindomänen (Fv-Fragment, rechts) mit ihren konservierten Gerüstregionen (grau) und der für die Antigen-Erkennung verantwortlichen 6 hypervariablen Schleifen (CDR; hellbraun bzw. hellrot; PDB-ID: 1IGT bzw. 1FVC) (Quelle aller Abbildungen: die Autoren, Technische Universität München).

    Anticalin-Proteine als neue Wirkstoffklasse

    Für therapeutische Anwendungen

    Übersichten

    Einleitung
    Design von Lipocalin-Bibliotheken und Flexibilität der Anticalin-Technologie
    Haptene und Zuckerstrukturen als Targets für Anticaline
    Adressierung therapeutisch relevanter Peptide durch Anticaline
    Therapeutisch relevante Proteine als Zielstrukturen für Anticaline
    Aktuelle Trends in der Anticalin-Technologie

    Key Words: Anticalin®, Biopharmazeutikum, Lipocalin, Protein-Design, Proteintherapeutikum

    Elena Ilyukhina*), Friedrich-Christian Deuschle*), Arne Skerra · Lehrstuhl für Biologische Chemie, Technische Universität München, Freising

    Korrespondenz:

    Prof. Dr. Arne Skerra, Lehrstuhl für Biologische Chemie, Technische Universität München, Emil-Erlenmeyer-Forum 5, 85354 Freising, Germany; e-mail: skerra@tum.de

    Zusammenfassung

    Anticaline bilden eine neuartige Klasse therapeutisch anwendbarer künstlicher Bindeproteine. Strukturell basieren sie auf der robusten Gerüststruktur natürlich vorkommender, v. a. humaner Lipocalin-Proteine, welche für den Transport, die Abscheidung oder Speicherung niedermolekularer hydrophober Substanzen in verschiedenen (...)